I protidi

I protidi sono molecole costituite dall'unità di unità elementari, gli amminoacidi, e di essere composti quaternari formati, oltre che da C, H e O, anche da azoto.

Le proteine possono avere un ruolo:

• strutturale, proteine di membrana;
• catalitico, enzimi;
• di difesa, anticorpi;
• ormonale, Insulina;
• di trasporto, emoglobina;
• di deposito, ferritina;
• contrattile, actina e miosina;

Amminoacidi

Ogni amminoacido possiede un carbonio centrale, chiamato carbonio α, al quale sono legati quattro differenti gruppi:

• un gruppo amminico basico (-NH₂);
• un gruppo carbossilico acido (-COOH);
• un atomo di idrogeno (-H)
• una catena laterale, diversa da ciascun amminoacido (-R)

Ad eccezione della glicina l'atomo di carbonio α asimmetrico è un centro chirale.

Per tale motivo gli amminoacidi possono esistere in due forme speculari (D e L) dette enantiomeri.

La presenza di due gruppi funzionali con caratteristiche chimiche opposte rende le proteine capaci di comportarsi da sostanze acide o basiche a seconda del pH della soluzione in cui si trovano; i composti organici che presentano tale proprietà vengono detti anfoteri.

Un amminoacido può presentarsi come anione o come catione o come dipolo con carica netta nulla.

La concentrazione dello ione dipolare risulta massima in corrispondenza di un particolare valore di pH, detto punto isoelettrico (pI), che è carattistico di ogni amminoacido.
A seconda del pH dell'ambiente l'amminoacido si trova nella forma:

• anionica se pH > pI
• cationica se pH < pI
• dipolare se pH = pI

Gli amminoacidi possono formare catene peptidiche di lunghezza variabile e a seconda del loro numero queste vengono distinte in: dipeptidi, tripeptidi ecc...

Più correttamente si parla di:

• oligopeptidi per catene di AA ≤ 10;
• polipeptidi per catene di 10 < AA ≤ 50;
• proteine per catene di AA > 50.

Il legame che unisce due AA è chiamato legame peptidico.

Oltre al legame peptidico, si può formare tra i gruppi -SH di due unità di cisteina un altro particolare legame covalente, il legame bisolfuro -S-S-.

Legame peptidico

Il legame peptidico è un legame ammidico tra il gruppo carbossilico e il gruppo amminico di due amminoacidi con eliminazione di una molecola d'acqua.

• Il legame ha caratteristiche intermedie tra il legame semplice e il doppio legame, per questo non presenta libertà di rotazione;
• Ossigeno e idrogeno sono sempre in posizione trans (minor ingombro sterico)
• L'azoto non può accettare protoni non avendo a sua disposizione il doppietto elettronico; questi elettroni infatti sono delocalizzati e condivisi tra N,C e O del legame peptidico;
• i gruppi -C = O e -NH del legame peptidico non hanno carica elettrica ma sono polari e partecipano alla formazione di legami idrogeno.

struttura α-elica

• Catena polipeptidica avvolta a spirale a formare un'elica destrogira.
• La spirale è stabilizzata da legami idrogeno intramolecolari tra l'H del gruppo amminico e l'O legato al carbonio carbossilico di tre AA più avanti.
• L'elica può essere srotolata per rottura di legami H con il calore; tali legami tendono in condizioni normali a riformarsi.

Struttura β-foglietto

• Forma ripiegata a fisarmonica costituita da più catene polipeptidiche;
• Sugli spigoli formati da vari piani, si trovano posizionati i carboni tetraedri;
• I radicali, hanno un minimo ingombro sterico;
• I polipeptidi che formano un foglietto β possono disporsi in modo parallelo o anti-parallelo;
• Se l'orientamento è parallelo i legami H sono deboli per la maggior distanza tra O e H; se l'orientamento è antiparallelo i legami H sono perpendicolari alla struttura e quindi più forti.
• Un foglietto β può essere formato anche da una singola catena polipeptidica ripiegata su se stessa: in tal caso i legami a H sono legami intracatena.

Gli enzimi

Gli enzimi sono proteine globulari che agiscono da catalizzatori delle reazioni biochimiche cellulari. Il loro intervento abbassa l’energia di attivazione delle reazioni, accelerandole e rendendole possibili anche a temperature compatibili con la vita.

Ogni enzima è in grado di svolgere la sua azione catalitica solo per una determinata reazione chimica e all’interno della struttura cellulare è localizzato laddove tale processo si svolge.

I lipidi

Si definiscono lipidi le biomolecole dalla struttura chimica eterogenea ma caratterizzate dall’essere solubili in solventi organici apolari, come l’acetone, il cloroformio e l’etere.

Sulla base del ruolo svolto negli organismi viventi, i lipidi possono avere funzione di:

• Riserva energetica: i trigliceridi, in particolare forniscono 9 kcal/g di energia calorica;

Gli acidi grassi si caratterizzano per:

• essere formati da una catene idrocarburica apolare lineare e da una funzione carbossilica polare, per questo rientrano tra le sostanze anfipatiche.
• essere saturi, monoinsaturi o polinsaturi;
• avere in presenza di legami multipli, la configurazione cis.

Oltre alle nomenclature IUPAC e tradizionale, gli acidi grassi vengono spesso indicati con una sequenza alfanumerica codificata: n. atomi di carbonio: numero dei doppi legami seguito da :

• simbolo ∆, se la numerazione dei carboni della molecola parte dal gruppo funzionale.
• simbolo ω, se la numerazione dei carboni parte dell'estremità opposta al gruppo funzionale.

Gli acidi grassi insaturi sono presenti soprattutto negli organismi vegetali e negli animali che vivono a basse temperature; questi, avendo un basso punto di solidificazione sono liquidi a temperatura ambiente.

Il processo di solidificazione avviene con l'instaurarsi di legami idrofobi tra le code idrocarburiche negli acidi grassi insaturi la configurazione naturale cis ostacola l'avvicinamento e l'impacchettamento degli acidi rallentando il passaggio allo stato solido, che si raggiunge a temperature inferiori allo 0°C.

Gli acidi grassi trans, che non presentano un ripiegamento della catena carboniosa, hanno punti di fusione più alti rispetto agli isomeri cis e simili rispetto ai saturi con pari atomi di carbonio.

Due acidi grassi insaturi il linoleico e il linolenico non possono essere sintetizzati dall'organismo umano e per questo vengono detti essenziali o AGE.

L'importanze degli AGE nell'alimentazione umana è anche legata alla loro capacità di abbassare la concentrazione del colesterolo ematico trasportato dall'LDL.

I gliceridi

Sono formati da glicerina e da una a tre molecole di acido grasso; si possono quindi ottenere per esterificazione monogliceridi, digliceridi o trigliceridi.

L'idrogenazione è il processo di trasformazione degli oli in grassi vegetali, per saturazione dei doppi legami presente negli acidi grassi insaturi dei trigliceridi; questo provoca l'indurimento di un olio che assume caratteristiche chimiche-fisiche di un grasso animale.

La saponificazione è una reazione di idrolisi del legame estere tra glicerina e acidi grassi ad opera di una base forte, che li trasforma in sali sodici o potassici dette più comunemente saponi.

Nell'organismo umano la scissione del legame estere avviene per idrolisi acida in presenza dell'enzima lipasi, prodotta a livello pancreatico, questa è la prima fase del processo cattolico di un trigliceride che avviene nel duodeno.